2019年中美歐日韓五局發明專利統計報告博客版549.docx2019年中國、美國、歐洲、日本、韓國五局發明專利統計分析報告（附錄第一部分）中美歐日韓五局專利數據統計分析小組附錄第一部分2019年中國發明專利各省市區的統計報告附錄1 廣東省國家發明專利統計分析報告附錄1.3 廣東省在部分技術小類中的專利競爭態勢附錄1.3.29 廣東省在靜或動平衡測試（G01M）專利上的競爭態勢2019年，國家在靜或動平衡測試（G01M）小類上共授權專利4294項，佔總授權量的0.66%，是專利數量第29多的小類。2019年，廣東省在靜或動平衡測試（G01M）小類上獲得了285項專利，佔該小類總授權量的6.64%，和其他小類相比其在數量上處于相對劣勢。廣東省有162家機構在該小類上獲得專利，前10強集中了29%的專利。其中，華南理工大學獲得了相對較多的專利，佔廣東省該小類專利數量的8%，居廣東省第1名，居該小類總體第25名。 附表1.3.29-1靜或動平衡測試（G01M）專利的機構競爭總體前十機構數量廣東省前十機構數量1中國航天空氣動力技術研究院62華南理工大學222北京航空航天大學59廣州汽車集團股份有限公司123安徽江淮汽車集團股份有限公司54珠海格力電器股份有限公司94浙江大學47華南農業大學74西安交通大學47廣東工業大學76大連理工大學45中山大學67哈爾濱工程大學44捷開通訊（深圳）有限公司58重慶大學38清華大學深圳研究生院59清華大學35中廣核工程有限公司510南京航空航天大學34中廣核檢測技術有限公司5 附圖1.3.29-12015-2019年廣東省機構的靜或動平衡測試（G01M）專利數量 表1.3.29-2廣東省靜或動平衡測試（G01M）專利30強機構名稱20192018201720162015總體排名1華南理工大學22166311252廣州汽車集團股份有限公司121439503珠海格力電器股份有限公司92325108814華南農業大學7431024廣東工業大學71131026中山大學643221207捷開通訊（深圳）有限公司51487清華大學深圳研究生院531121487中廣核工程有限公司51211487中廣核檢測技術有限公司5214811維沃移動通信有限公司4217711信利光電股份有限公司41217713深圳艾瑞斯通技術有限公司321713廣州番禺宏昌機電設備制造有限公司321713海洋王（東莞）照明科技有限公司3131221713工業和信息化部電子第五研究所3244221713東莞理工學院33121713廣東精銦海洋工程股份有限公司3121713深圳清華大學研究院31321713廣州大冷王測控設備有限公司321713高鐵檢測儀器（東莞）有限公司32121713廣東電網有限責任公司電力科學研究院355321723哈爾濱工業大學深圳研究生院261130823深圳市安車檢測股份有限公司21130823廣東美的暖通設備有限公司23130823中船黃埔文衝船舶有限公司2130823深圳市康士柏實業有限公司230823廣州市嘉特斯機電制造有限公司230823比亞迪股份有限公司212330823廣東小天才科技有限公司2308 致謝感謝大連理工大學劉則淵教授、河南師範大學梁立明教授、科技部中國科學技術發展戰略研究院武夷山研究員對本報告的支持、幫助、建議和意見。同時也感謝對本報告做出貢獻的一些審閱者和討論者，包括武漢大學張琳教授、武漢大學黃穎副教授等學者。神經科學家發現大腦中重要蛋白質的新結構諸平 Fig.1 Animation of the four stages of the LeuT transporter put together for a full cycle. Credit: University of Copenhagen據丹麥哥本哈根大學（ University of Copenhagen）2020年3月6日提供的消息，該大學的研究人員，經過五年的實驗，成功地結晶和繪制了一種LeuT的新構型。LeuT是一種細菌蛋白，與大腦的所謂神經遞質轉運蛋白屬于同一家族的蛋白質。圖1是哥本哈根大學提供的LeuT轉運蛋白的四個階段的動畫組成了一個完整週期。相關研究結果于2020年2月21日已經在《自然通訊》（Nature Communications）雜志網站發表──Kamil Gotfryd錛 Thomas Boesen錛 Jonas S. Mortensen錛 George Khelashvili錛 Matthias Quick錛 Daniel S. Terry錛 Julie W. Missel錛 Michael V. LeVine錛 Pontus Gourdon錛 Scott C. Blanchard錛 Jonathan A. Javitch錛 Harel Weinstein錛 Claus J. Loland錛 Poul Nissen錛 Ulrik Gether. X-ray structure of LeuT in an inward-facing occluded conformation reveals mechanism of substrate release. Nature Communications錛 2020錛 Volume 11錛 Article number: 1005. DOI: 10.1038/s41467-020-14735-w. Published: 21 February 2020.參與此項研究的除了哥本哈根大學的研究人員之外，

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還有來自丹麥奧胡斯大學（Aarhus University），美國康奈爾大學（Cornell University）、紐約州精神病研究所（New York State Psychiatric Institute）、聖猶大兒童研究醫院(St. Jude Children’s Research Hospital錛 Memphis)的研究人員。這些轉運蛋白（transporters）是位于細胞膜上的特殊蛋白質。作為一種真空吸塵器，它們可以重新吸收神經細胞在相互發送信號時釋放的一些神經遞質（neurotransmitters）。一些藥物或物質通過阻斷轉運蛋白，增加神經細胞外部某些神經遞質的數量來發揮作用。例如，抗抑鬱藥抑制神經遞質5-羥色胺（serotonin）的再攝取，而麻醉藥如可卡因則抑制神經遞質多巴胺（neurotransmitter dopamine）的再攝取。哥本哈根大學生物醫學科學系副教授卡米爾·戈特弗裡德（Kamil Gotfryd）說：“轉運蛋白對于調節大腦神經元之間的信號傳遞，並因此平衡整個系統的運作方式極為重要。人不能沒有它們。”卡米爾·戈特弗裡德是此項研究論文的第一作者，他在該項目研究期間是哥本哈根大學神經科學系的博士後研究者。卡米爾·戈特弗裡德補充說：“這項新發現不僅為我們提供了關于復雜轉運蛋白的額外基礎科學知識。它還具有開發藥理學方法的前景，我們可以利用這些方法改變轉運蛋白的功能。換句話說，

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該發現可能會帶來更好的藥物。從細菌到人腦 進化的轉運蛋白源自最原始的細菌，這些細菌已經發展成為能夠從環境中吸收營養（例如氨基酸）以生存的細菌。從那時起，專門的運輸工具已經發展到可以完成各種各樣的功能。例如，將神經遞質轉運到人腦的神經元中。然而，

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基本原理是相同的，即轉運蛋白的功能是通過交替打開和關閉細胞的內部和外部來實現的。當一個轉運蛋白(transporter)向外打開時，它可能捕獲轉運蛋白或氨基酸。然後，這種蛋白質利用鈉離子來改變其結構，這樣它就會向外關閉，而向細胞內部開放，在此釋放並吸收被運輸的物質。完整循環近年來，

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X射線晶體學使研究人員能夠繪制出轉運蛋白機制的三個階段：向外打開，向外關閉和向內打開。為了使循環完整，

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研究人員早就得出結論，蛋白質一定有一個向內封閉的階段。然而，由于這種結構是不穩定的，長期以來很難將其凍結，因此無法能夠對其進行繪圖。但是現在，經過多次試驗，哥本哈根大學的研究人員已經成功地在那個階段成功地保留了一種用于轉運亮氨酸遞質的轉運蛋白-LeuT。但是現在，經過多次試驗，哥本哈根大學的研究人員已經成功地保留了一種用于傳輸亮氨酸的轉運蛋白。哥本哈根大學神經科學系教授兼系主任烏爾裡克·格瑟（Ulrik Gether）說：“我們已經為此研究了5年，無論我們做什麼，我們從來沒有得到我們想要的結構。但是突然之間發生了。”真是踏破鐵鞋覓無處，得來全不費工夫。他補充說:“事實上，我們的研究可以說是‘缺失這一環’。這種結構已經缺失了，

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了解轉運蛋白（transporter）所經歷的整個循環是非常重要的。”更多發現的關鍵烏爾裡克·格瑟解釋說，解決這個長期存在的謎題的關鍵部分是轉運蛋白的突變，部分相關的亮氨酸（leucine）分子，被稍大一些的苯丙氨酸分子（phenylalanine molecule）所替代。可以這麼說，這種組合使轉運蛋白在理想的位置上停留了足夠長的時間，以便研究人員對其進行提純、結晶和繪制其結構。同時，烏爾裡克·格瑟解釋說，不同類型的轉運蛋白之間高度的相似性，使研究人員能夠將它們與其他多種神經遞質的轉運蛋白進行比較。 “現在，

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我們對LeuT有了更多的了解，其結果可能會轉移到其他神經遞質的其他轉運蛋白上。我們相信，我們可以為多巴胺、5-羥色胺和GABA轉運蛋白推廣和創建更好的模型，這些模型是治療多動症（ADHD）、抑鬱症和癲癇症的靶標。”據該部門負責人表示，下一步是繼續研究在人類神經細胞中發現的轉運蛋白。更多信息請注意瀏覽原文或者相關報道。Understanding transporter proteins at a single-molecule levelAbstractNeurotransmitter:sodium symporters (NSS) are conserved from bacteria to man and serve as targets for drugs錛 including antidepressants and psychostimulants. Here we report the X-ray structure of the prokaryotic NSS member錛 LeuT錛 in a Na+/substrate-bound錛 inward-facing occluded conformation. To obtain this structure錛 we were guided by findings from single-molecule fluorescence spectroscopy and molecular dynamics simulations indicating that L-Phe binding and mutation of the conserved N-terminal Trp8 to Ala both promote an inward-facing state. Compared to the outward-facing occluded conformation錛 our structure reveals a major tilting of the cytoplasmic end of transmembrane segment (TM) 5錛 which錛 together with release of the N-terminus but without coupled movement of TM1錛 opens a wide cavity towards the second Na+ binding site. The structure of this key intermediate in the LeuT transport cycle錛 in the context of other NSS structures錛 leads to the proposal of an intracellular release mechanism of substrate and ions in NSS proteins.，